BIOCA P1

¿Cuál describe mejor a un cofactor enzimático?

• Una proteína auxiliar que se une permanentemente al sitio activo de la enzima.
• Un compuesto no proteico que puede ser un ion metálico (por ejemplo Mg, Fe o Zn) o una molécula orgánica compleja.
• Un sustrato alternativo que la enzima usa únicamente cuando el sustrato principal está ausente.
• Un tipo de cosustrato que siempre regresa a su forma original tras la reacción.

¿Cuál de los siguientes compuestos puede funcionar como cofactor?

• Una molécula orgánica pequeña que permanece unida permanentemente a la enzima.
• Un ión metálico como Zn, un coenzima o una proteína chaperona.
• Un ion metálico (Mg, Fe o Zn) o una molécula orgánica compleja (coenzima).
• Solo moléculas proteicas que actúan como inhibidores alostéricos.

¿Qué caracteriza a las coenzimas?

• Son moléculas orgánicas pequeñas que siempre forman parte del grupo prostético de la enzima.
• Son iones inorgánicos que regulan la velocidad de la reacción sin unirse jamás a la enzima.
• Son moléculas orgánicas pequeñas que pueden unirse transitoriamente o permanentemente a la enzima para facilitar la reacción.
• Son fragmentos peptídicos derivados de la degradación de la propia enzima que actúan solo como cosustratos.

¿Qué ocurre cuando una coenzima se asocia transitoriamente con una enzima?

• Actúa como grupo prostético y regresa siempre a su forma original después de la reacción.
• Funciona como cosustrato, se une solo momentáneamente y luego se disocia en forma alterada.
• Se une de manera irreversible y nunca recupera su forma inicial.
• Solo modifica el sitio activo sin formar un complejo estable, y no cambia de forma.

¿Qué le sucede a una coenzima cuando actúa como grupo prostético?

• Se une transitoriamente y se libera siempre en forma alterada.
• Se enlaza permanentemente a la enzima y, tras la reacción, regresa a su forma original.
• No llega a unirse directamente, sino que ejerce su función desde la membrana celular.
• Solo participa si falta el cosustrato principal y nunca vuelve a su forma original.

¿Cuál es la estructura general de un aminoácido estándar?

• Carbono α unido a un grupo amino primario (–NH₂), un grupo carboxilo (–COOH), un átomo de hidrógeno y un grupo R.
• Carbono α unido a un grupo amino secundario y un grupo carboxilo, con dos grupos R idénticos.
• Carbono central con dos grupos carboxilo y un grupo R.
• Carbono α con grupo amino y dos grupos R distintos.

La prolina se distingue de otros aminoácidos estándar porque:

• Su grupo amino es secundario y forma un anillo con su propio grupo R, impidiendo la rotación alrededor del carbono-α.
• Su grupo carboxilo forma un anillo con el carbono-α, limitando la rotación.
• Carece de H unido al carbono-α, lo que aumenta la flexibilidad polipeptídica.
• Contiene cadena lateral cargada que forma enlaces iónicos internos.

Los aminoácidos no estándar resultan de:

• Modificaciones postraduccionales que ocurren después de la síntesis de la proteína.
• Incorporación de anillos aromáticos en ribosomas durante la traducción.
• Mutaciones genéticas que alteran la lectura del ARNm.
• Unión reversible con iones metálicos tras la traducción.

A pH 7, cada aminoácido actúa como anfótero porque:

• El grupo carboxilo existe en forma de base conjugada (–COO⁻) y el grupo amino en forma de ácido conjugado (–NH₃⁺).
• Ambos grupos (–COOH y –NH₂) están completamente protonados.
• Ambos grupos (–COO⁻ y –NH₂) están desprotonados.
• Solo el grupo R determina la carga.

El término “zwitterion” hace referencia a:

• Molecula neutra que lleva igual número de cargas positivas (–NH₃⁺) y negativas (–COO⁻).
• Aminoácido con carga neta positiva porque ambos grupos están protonados.
• Isoforma óptica que desvía la luz en sentido opuesto a uno dextrógiro.
• Aminoácido modificado químicamente por unión a metal.