514 Enzimas 2do P

Corresponde a la composición global de la enzima, es decir, a la aponenzima más el grupo prostético, o bien la apoenzima más la coenzima, etc. La ___ es la forma activa y completa de la enzima.

• Holoenzima

• Coenzima

• Apoenzima

_______ es la parte proteica de una enzima que, por sí sola, es inactiva y necesita unirse a un cofactor (o coenzima) para formar la holoenzima, la forma activa y catalíticamente funcional

• Holoenzima

• Coenzima

• Apoenzima

_______ molécula orgánica (no proteica) o un ión que se une débilmente a la enzima (por enlaces e interacciones diferentes a los covalentes) y que es necesaria para la acción enzimática. Muchas vitaminas (particularmente del complejo B) son requeridas en pequeñas cantidades en la dieta es precursor de la _____.

• Holoenzima

• Coenzima

• Apoenzima

Cualquier componente químico adicional a la enzima requerida por esta para ser activa. Generalmente son uno o más iones inorgánicos (llamados por algunos autores como activadores) o bien, una molécula orgánica compleja comas las coenzimas, o bien a derivados vitamínicos. Algunas enzimas requieren de ambos.

• Holoenzima

• Coenzima

• Apoenzima

• Cofactor

Proenzimas o preenzimas son formas inactivas de la enzima que requieren de la eliminación de un segmento de la molécula para dejar al descubierto el sitio activo. La eliminación del fragmento es por acción de proteasas o bien con un pH específico

• Holoenzima

• Coenzima

• Apoenzima

• Cofactor

• Zimógenos

Formas alternativas de una misma enzima, que difieren en la composición de algunos aminoácidos, pero que catalizan una misma reacción. El ejemplo característico es el de la deshidrogenada láctica

• Holoenzima

• Coenzima

• Apoenzima

• Cofactor

• Isoenzimas

Región específica de la enzima que es ocupada por el sustrato, este interacciona con la enzima mediante enlaces débiles; en este sitio ocurre la activación del sustrato y se realiza la reacción

• Holoenzima

• Cofactor

• Sitio Activo

Cinética enzimática: es el estudio de la tasa o velocidad del cambio de reactantes a productos bajo diferentes condiciones experimentales. La velocidad de una reacción se define como el número de moléculas de sustrato que se convierten en producto por unidad de tiempo en condiciones experimentales constantes. La actividad de una enzima y su cinética puedes ser influida por diversos factores como: temperatura, pH y la concentración del sustrato.

• Verdadero

• Falso

Enzimas no alostéricas: Están formadas por una subunidad o cadena polipeptídica y al graficar su actividad producen una hipérbola, que presenta tres partes: la primera, es de primer ordenen en donde existe una proporción entre el sustrato que se agrega y la cantidad del producto que se obtiene, la segunda es de segundo orden en donde hay un aumento asintótico, no lineal, en ella la relación entre la concentración del sustrato y el producto decrece, y una de orden cero, en la que existe una saturación de los sitios activos y no se obtiene más producto por más sustrato que se agregue, en este punto de la gráfica se observa una meseta llamada Velocidad máxima (Vmáx). 

• Verdadero

• Falso

Km: que se refiere a la Constante de Michaelis, de la fórmula de Michaelis-Menten. La Km se define como la concentración del sustrato en la cual se obtiene la mitad de la velocidad máxima, se obtiene proyectando sobre el eje de las absisas la mitad de la Vmáx. La Km es un indicador indirecto de la afinidad que tiene la enzima por su sustrato, esta afinidad es inversamente proporcional, es decir, valores elevados de Km indican menor afinidad de la enzima por el sustrato y viceversa

• Verdadero

• Falso