AA Y PROTEÍNAS 6NA 2025

¿Qué son las proteínas?

• Uniones de D- aminoácidos

• Uniones de L-aminoácidos

• Uniones de monómeros de proteínas

Aminoácido NO quiral

• Alanina

• Glicina

• Fenilalanina

• Leucina

Al poseer un carbono asimétrico, los aminoácidos poseen

• carácter anfótero

• carácter ácido

• isomería

• carácter reductor

Enlace peptídico

Este enlace se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoácido y el grupo amina (-NH₂) del segundo aminoácido. La característica principal de este enlace radica en que no permite el giro de los elementos unidos por él, por lo que es un enlace

• rígido.

• flexible.

• largo

• doble

La rigidez de este enlace se debe a

• está estabilizado por resonancia.

• que los electrones del doble enlace, que posee el nitrógeno se movilizan a la unión del carbono-oxígeno del grupo carbonilo.

• que los protones del doble enlace, que posee el carbono del grupo carboxilo con el oxígeno, se moviliza hacia la unión entre el carbono carboxilo y el nitrógeno del grupo amina

• que los electrones del doble enlace, que posee el carbono del grupo carboxilo con el oxígeno, se moviliza hacia la unión entre el carbono carboxilo y el nitrógeno del grupo amina

¿Qué estructura le da la identidad a la proteína?

• ESTRUCTURA PRIMARIA

• ESTRUCTURA SECUNDARIA

• ESTRUCTURA TERCIARIA

• ESTRUCTURA CUATERNARIA

¿Qué determina la secuencia de aminoácidos en una proteína?

• La secuencia de bases del ADN en los genes.

• 
  La interacción entre los aminoácidos hidrófilos e hidrófobos.

• 
  La presencia de chaperonas que asisten en el plegamiento

• 
  La estructura tridimensional final de la proteína.

Algunos aminoácidos son hidrófilos y otros son hidrófobos. ¿Cómo afecta esta diferencia a la estructura de una proteína?

• 
  Los aminoácidos hidrófilos se repelen entre sí, mientras que los hidrófobos se atraen.

• 
  Los aminoácidos hidrófilos tienden a ubicarse en el interior de la proteína, mientras que los hidrófobos en la superficie.

• Los aminoácidos hidrófilos se agrupan en el interior de la proteína, mientras que los hidrófobos en la superficie

• Los aminoácidos hidrófilos e hidrófobos no tienen ningún efecto en la estructura de la proteína

¿Qué tipo/s de interaccion/es químicas son las que impulsan el plegamiento de las proteínas?

• Interacciones electrostáticas entre aminoácidos con cargas opuestas

• 
  Interacciones hidrofóbicas entre aminoácidos que evitan el contacto con el agua.

• Interacciones de puente de hidrógeno entre aminoácidos

El plegamiento de las proteínas es un proceso complejo. ¿Qué factor se menciona como una de las razones de esta complejidad?

• 
  El número limitado de aminoácidos que componen las proteínas

• La presencia de chaperonas que asisten en el plegamiento.

• El gran número de posibles interacciones entre los aminoácidos.

• La falta de información genética precisa para el plegamiento